Mecanismo de acción de las enzimas

Las enzimas reducen el tiempo de activación energética de las reacciones químicas. La secuencia general de mecanismos de acción de las enzimas es el siguiente:

1.- La superficie del sustrato entra en contacto con una región específica de la superficie de la enzima llama “sitio activo” .

2.- Se forma un compuesto intermedio transitorio llamado “complejo enzima-sustrato” .

3.- La molécula de sustrato se transforma como consecuencia del reordenamiento de los átomos preexistentes, la degradación de la molécula de sustrato o la combinación con otra molécula del sustrato .

4.- Las moléculas de sustrato transformadas, es decir, los productos de la reacción, son liberados por la molécula de enzima porque ya no encajan en el sitio activo de la enzima.

5.- La enzima inalterada queda en libertad para reaccionar con otras moléculas de sustrato.

Especificidad enzimática

Algunas enzimas poseen una especificidad casi absoluta para un sustrato determinado y  no atacan a otras moléculas aunque estén relacionadas.

Un ejemplo es la enzima “apartasa” que cataliza la reacción reversible de adición de amoniaco al doble enlace de ácido fumárico para formar L-aspartato, sin embargo esta enzima sólo actuará en este ácido y no en otro.

También existen enzimas con especificidad relativamente amplia y actúan sobre muchos compuestos que poseen una característica estructural común.

Un ejemplo, la quimotripsina cataliza la hidrólisis de muchos péptidos diferentes o de polipéptidos, pero solo escinde los enlaces peptídicos en los que el grupo carboxilo es aportado por la fenilanina, la tirosina o el triptófano.

Velocidad de reacción

Para aumentar la velocidad de reacción , disminuye la energía de activación, haciendo más probable que la reacción comience. Las enzimas consigue esto uniéndose a sus sustratos y ubicándolos en la mejor posición para que reaccionen unos con otros. Sin las enzimas, la reacción dependería de colisiones al azar entre las moléculas de sustrato para lograr alinearlas.

Por lo tanto, la velocidad de una reacción catalizada por una enzima es mucho mayor que la velocidad que tendría la misma reacción si ocurriera en ausencia de la enzima.

Cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas,  y con ello, permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, como se controla su actividad y como de inhibe o se activa.

Temperatura:

Las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras.

pH: 

El rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la actividad enzimática.

Concentración salina: 

Al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentración de sales del medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su estructura.

Vmax

Se define Vmáx como la velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra unido al sustrato.
A la constante k2 (poder catalítico del enzima) se la reconoce con el nombre de  número de recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo.
Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la capacidad catalítica del enzima, es decir la velocidad con que transforma al sustrato.

Km

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).

Michaelis Menten

Propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

Lineweaver-Burk

La ecuación de Lineweaber-Burk se utiliza para una determinación más exacta de Km y Vmax. Se transforman los datos de la ecuación de Michaelis-Menten que resulta en hipérbola, luego se reordena todo sacando la inversa y como resultado final obtienes la ya mencionada gráfica.